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Estratégias para administração oral de peptídeos bioativos com foco em eliminação de amargor e mascaramento

Apr 26, 2024Apr 26, 2024

npj Science of Food volume 7, Número do artigo: 22 (2023) Citar este artigo

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A hidrólise de proteínas é um processo utilizado na indústria alimentícia para gerar peptídeos bioativos de baixo peso molecular e com benefícios adicionais à saúde, como propriedades anti-hipertensivas, antidiabéticas e antioxidantes, muitas vezes associadas ao seu conteúdo em aminoácidos hidrofóbicos. Isto resulta num aumento do amargor dos produtos, tornando-os menos desejáveis ​​para utilização em formulações alimentares. Esta revisão resume as principais fontes dietéticas de peptídeos bioativos amargos, incluindo métodos para determinar seu amargor, como os valores Q e a língua eletrônica; e os principais fatores e mecanismos subjacentes ao amargor destes compostos. As principais estratégias utilizadas atualmente para melhorar o sabor e a entrega oral de peptídeos bioativos também são discutidas juntamente com as principais vantagens e desvantagens de cada técnica. Técnicas de remoção de amargor e mascaramento são relatadas em detalhes, incluindo tratamentos com carvão ativo, extração de álcool, precipitação isoelétrica, métodos cromatográficos e processos hidrolíticos adicionais. Outras técnicas de mascaramento ou bloqueio, incluindo o uso de inibidores, como amido modificado, taurina, glicina e polifosfatos, bem como modificações químicas, como aminação, desaminação, acetilação ou reticulação, também foram discutidas. As descobertas deste trabalho destacam o encapsulamento como um método altamente eficaz para mascarar o sabor amargo e promover a bioatividade dos peptídeos em comparação com outros processos tradicionais de remoção de amargor e mascaramento. Em conclusão, o artigo sugere que tecnologias avançadas de encapsulamento podem servir como um meio eficaz para mitigar o amargor associado aos peptídeos bioativos, ao mesmo tempo que preservam a sua atividade biológica, aumentando a sua viabilidade no desenvolvimento de alimentos funcionais e produtos farmacêuticos.

A pesquisa mostrou que os peptídeos bioativos exibem uma gama de atividades biológicas potencialmente benéficas, o que estimulou o interesse na sua aplicação como agentes terapêuticos. Nos Estados Unidos, mais de 60 peptídeos com propriedades terapêuticas foram aprovados para consumo humano desde 2018. Um dos medicamentos à base de peptídeos mais significativos licenciados e comercializados desde a década de 1920 é a insulina1. A Organização Mundial da Saúde (OMS) declarou que “as doenças não transmissíveis, incluindo o cancro, a diabetes e a hipertensão, causam 36 milhões de mortes anualmente”2. Estudos demonstraram que os peptídeos bioativos podem reduzir o risco de uma série dessas doenças crônicas, incluindo diabetes3,4,5,6, hipertensão7,8 e câncer9,10,11,12,13. Consequentemente, o desenvolvimento de alimentos funcionais, suplementos ou medicamentos contendo peptídeos bioativos pode ser capaz de melhorar a saúde da população em geral e estratégias para a geração desses compostos a partir de diferentes fontes proteicas, como macroalgas, têm sido propostas (Fig. 1). ). Contudo, qualquer formulação bioativa destinada à administração oral deve ser atraente para os consumidores14, o que significa que não deve apresentar perfil de sabor ou sensação na boca indesejáveis.

Esquema de uma estratégia proposta para a geração de peptídeos bioativos a partir de macroalgas21.

O sabor amargo de muitos peptídeos bioativos é um dos maiores obstáculos ao seu uso generalizado em alimentos funcionais, suplementos e medicamentos destinados à ingestão oral15,16. Muitos animais, incluindo humanos, percebem os peptídeos como tendo um sabor desagradável devido a milhões de anos de evolução, uma vez que os peptídeos são frequentemente associados a substâncias nocivas17.

Este artigo revisa as diferentes fontes alimentares de peptídeos bioativos e as diversas estratégias que foram desenvolvidas para torná-los mais palatáveis, incluindo tecnologias de eliminação de amargor, mascaramento, modulação e encapsulamento. Além disso, considera a aplicação destas tecnologias no desenvolvimento de alimentos funcionais, suplementos e produtos farmacêuticos destinados à administração oral.

4 kDa) being more bitter than smaller ones (<1 kDa). However, it has been reported that the cause of bitterness in alcalase-treated soybean hydrolysates was due to the presence of 1 kDa hydrophobic peptides51. The bitterness of protein hydrolysates has been reported to depend on the type of enzyme used to hydrolyze them, with the bitterness decreasing in the following order: alcalase > neutrase ≈ trypsin > Flavourzyme52. However, in another study, the bitterness of bromelain-treated soybean hydrolysates (4% hydrolysis) was reported to be no different from that of soybean protein isolate53. In contrast, another study showed that soybean hydrolysates generated using bromelain (10–15% hydrolysis) were extremely bitter52. Furthermore, it has also been suggested that hydrophobic amino acids, such as leucine and phenylalanine, do not contribute to the bitter taste of soy hydrolysates54. Dall Aaslyng et al.55 indicated that soybean hydrolysates exhibit a bitter taste when heated, which appeared to be due to pyrazines. Furthermore, bitter peptides were reported from miso (salted and fermented soybean paste), natto (fermented soybean), and soy sauce56,57,58,59. Consequently, many factors appear to contribute to the bitterness of soy protein hydrolysates./p>

3.0.CO;2-L" data-track-action="article reference" href="https://doi.org/10.1002%2F%28SICI%291097-0010%28200004%2980%3A5%3C614%3A%3AAID-JSFA580%3E3.0.CO%3B2-L" aria-label="Article reference 109" data-doi="10.1002/(SICI)1097-0010(200004)80:53.0.CO;2-L"Article CAS Google Scholar /p>